求热激蛋白在蜡蚧轮枝菌中耐高温胁迫的作用分析开题报告

Phylogenesis

and

Evolution

of

the

Heat-Shock

Proteins

Abstract：Heat

shock

proteins

(

HSP)

are

among

the

most

abundant

intracellular

proteins.

The

gene

expression

and

regulatory

mechanisms

of

HSP

are

the

self-protecting

material

basis,when

the

organism

under

different

stress

conditions.

Furthermore

the

researches

of

them

are

widely

used

in

solving

some

macro-problems,such

as

biological

genetics,evolution

and

environmental

adaptation.

This

article

reviews

the

research

progress

of

HSP,including

the

evolution

of

HSP90,HSP70

and

sHSPs.

Maybe

these

will

provide

certain

clue

for

the

relation

of

the

biologics

and

environments,the

evolution

of

the

origin

of

species

and

the

environment

transitions

undergone.

Key

words：Heat

sho

ck

proteins,Heat

shock

proteins

90,Heat

shock

proteins

70,Small

heat-shock

proteins,Evolution.

引言

热休克蛋白（heat

shock

protein，HSP）又称热激蛋白。1962年Ritosa首次发现热激诱导果蝇幼虫唾腺染色体形成新的膨突，暗示可能某种蛋白的合成量增加，人们称这种反应为热激反应（heat

shock

response，HSR）

【1】

。Alfred

Tissiores

等科研人员于1974年进一步发现

高温能使果蝇的蛋白质合成发生变化，正常的蛋白质合成受到抑制，而同时启动了一套新的蛋白质的合成，这些受热诱导合成的一系列蛋白即为热休克蛋白

【2】

。随着科技的发展，人

们发现热休克蛋白也能被化学物质或者其他环境刺激所诱导，但习惯上统称这类蛋白为热休克蛋白。而且热休克蛋白具有明显的交叉保护（cross-protection）作用，在一种胁迫应激下，同时会增强对其它胁迫的承受能力

【3】

。随着研究成果的不断积累,热激蛋白字面意义己经

不能涵盖其具有的丰富生物学意义。

现在很多研究已经表明，热休克蛋白广泛存在于生物界中，其中包括真菌、藻类、植物、昆虫和哺乳动物，而且热休克蛋白几乎在所有活细胞内都起着重要的作用，充分证明热激反应是一个普遍的生物学现象。

大量研究表明，通常在高于有机体正常生长温度约5℃时热休克蛋白的合成就开始能被检测

到，在热激处理后3~5

min内热休克蛋白mRNA的含量显著增加，20

min时就可以检测到新合成的热休克蛋白。如果让植物一直处于热激状态，热休克蛋白的合成一般只会持续几个小时

【4】

。但是对于不同的生物种类，诱导热休克蛋白合成的温度是不同的，而且热激后的

恢复时间也会因生物种类而异。

目前发现热休克蛋白定位于细胞的多种细胞器中，包括胞质溶胶、线粒体、叶绿体、内质网等内膜系统，但不同的热休克蛋白在细胞中往往有着有不同的定位

【5】

。如HSP90多定

位于高尔基体和液泡中，HSP70多定位于细胞质和细胞骨架中（见图1）。由于热休克蛋白诱导表达迅速，分布广泛，即使在非热休克细胞中也存在着由热休克蛋白同源基因编码的类似蛋白质。这种在正常生理条件下热激基因家族中表达的成员称为热激蛋白的同系蛋白（heat

shock

protein

cognate，HSC）。所以，我们应该明确热激基因是一个并非所有成员都受热调控的多基因超家族。

热休克蛋白的相对分子质量大都在15x103~104x103范围内，而且低分子量的热休克蛋白主要存在于植物体内。根据相对分子质量

的大小以及同源程度可将热休克蛋

图1

在真核生物内，HSP70、HSP90的细胞定位示意图。

白分为HSP90、HSP70、小分子热休克蛋白及遍在蛋白质4个家族

【6】

，各个家族的热休克蛋

白又有多种不同形式或经不同修饰的蛋白质分子所组成（见表1）。

表1

主要的热休克蛋白家族及其生理功能

HSP家族

主要成员

主要生理功能

免疫应答中的可能作用

HSP90

HSP90，

HSP83

促进甾醇激素受体与激素的结合及与DNA结合，调节激酶磷酸化活性，与典型的分子伴侣不同，它们与特定靶蛋白之间的相互作用特殊且长久

抗肿瘤，提高自身免疫功能

HSP70

HSP70，

Bip，Dnat，

Hsc70，

Grp78

参与蛋白质折叠和去折叠、蛋

白质转位及多聚复合体的组装，与ATP结合时具有微弱的ATP酶活性

免疫球蛋白装配，类抗原加工，病原体抗原及免疫性诱导

小分子热休克蛋白

HSP27，

Gro23，

HSP16

参与蛋白质折叠、去折叠及多

聚复合物的组装

病原体抗原及免疫性诱导

泛蛋白

遍在蛋白质

蛋白质降解

类抗原加工，淋巴细胞回巢及自身免疫性诱导

热胁迫、干旱胁迫及高盐胁迫等环境胁迫都会影响许多细胞蛋白质的酶性质或结构组成，结果变成非折叠或错误折叠（misfold）状态（蛋白质常常会聚合在一起或者形成沉淀），从而丧失其催化结构及活性。大多数热休克蛋白具有分子伴侣（molecular

chaperone）或伴侣蛋白（chaperonin）的作用，可以与不同功能的多种蛋白质形成天然复合物，参与有关蛋白质的折叠、亚基的组装、细胞内的运输以及蛋白质降解等过程（见图2）。但热休克蛋白只是参与靶蛋白活性和功能的调节，而不是作为靶蛋白的组成部分。